Proteine: Funktion und Strukturen

Überblick über die Proteinfunktionen

Proteine Proteine Proteine und Peptide haben im Körper umfangreiche Funktionen. Strukturproteine tragen dazu bei, die physische Integrität von Zellen zu erhalten und ermöglichen den Transport von Substanzen innerhalb der Zellen. Enzyme Enzyme Grundlagen der Enzyme haben katalytische Funktionen und sind für fast alle biologischen Funktionen (z.B. Stoffwechsel, Koagulation, Verdauung Verdauung Digestion und Resorption) entscheidend. Kommunikations-, Signal- und Regulationsproteine sind entscheidend für die Koordination von Reaktionen im gesamten Organismus und umfassen Rezeptoren Rezeptoren Rezeptoren, Hormone Hormone Endokrines System: Überblick, Neurotransmitter, intrazelluläre Signalmoleküle (wie Kinasen und G-Proteine) und Transkriptionsfaktoren. Darüber hinaus sind Proteine Proteine Proteine und Peptide am Transport von Substanzen durch den Blutkreislauf sowie durch Zellmembranen beteiligt. Proteine Proteine Proteine und Peptide spielen auch eine entscheidende Rolle im Immunsystem.

Redaktionelle Verantwortung: Stanley Oiseth, Lindsay Jones, Evelin Maza

Inhalt

Überblick

Strukturproteine

Motorproteine

Kommunikations-, Signal- und Regulationsproteine

Enzyme

Transport- und Speicherproteine

Antikörper

Differentialdiagnosen

Quellen

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Überblick

Proteine Proteine Proteine und Peptide sind einer der 3 wichtigsten Makronährstoffe, die im Körper verwendet werden. Proteine Proteine Proteine und Peptide bestehen aus Aminosäuren (AS) und haben im Körper umfangreiche Funktionen, darunter:

Strukturelle Funktionen:
- Erhaltung von Form und physischer Integrität
- Beispiele: Kollagen Kollagen Bindegewebe, Keratin, Elastin
Bewegung:
- Substanztransport innerhalb von Zellen (z.B. Kinesin, das sich entlang von Mikrotubuli bewegt)
- Muskelkontraktion (z.B. Myosin, das sich entlang von Aktinfilamenten bewegt)
Katalyse (als Enzyme Enzyme Grundlagen der Enzyme), z.B.:
- Verdauungsenzyme
- Enzyme Enzyme Grundlagen der Enzyme, die metabolische und katabole Prozesse katalysieren (z.B. Citratzyklus Citratzyklus Citratzyklus: die Drehscheibe des Stoffwechsels)
- Gerinnungskaskade
Regulations- und Signalproteine, einschließlich:
- Rezeptoren Rezeptoren Rezeptoren
- Hormone Hormone Endokrines System: Überblick
- Intrazelluläre Signalmoleküle (z.B. Kinasen)
- Transkriptionsfaktoren
Transport- und Speichermoleküle (z.B. Albumin, Ferritin, Apolipoproteine, Membrankanäle)
Immunologisch: Antikörper

Strukturproteine

Strukturproteine sind wichtig für die Aufrechterhaltung der Zellform und der physischen Integrität.

Normalerweise einfache Struktur:
- Oft nur Primär- und Sekundärstruktur (fehlende komplexere Tertiär- und Quartärstruktur)
- Häufige Wiederholungen von AS
- Viel Glycin
- Bildung langer (fibrillärer) Fäden
Wichtige fibrilläre Strukturproteine:
- Kollagen Kollagen Bindegewebe: Knorpel, Bindegewebe Bindegewebe Bindegewebe
- Keratine: Haare, Nägel
- Elastin und Fibrillin: Bindegewebe Bindegewebe Bindegewebe
Wichtige globuläre Strukturproteine (Verbindung untereinander zu langen Fäden):
- Aktin: viele strukturelle und kontraktile Funktionen
  - Muskelkontraktion
  - Bestandteil des Zytoskeletts
  - Zellmotilität und -teilung
  - Bewegung von Vesikel und Organellen Organellen Die Zelle: Organellen innerhalb der Zelle
- Tubulin: Bestandteil der Mikrotubuli

Bildung von Aktinfilamenten aus einzelnen Aktinproteinen:
Freies Aktin wird durch ATP aktiviert. Es bildet sich ein Aktivierungskern und die Polymerisation beginnt. Nach dem Zusammenbau des Aktinfilaments wird ein einzelnes Phosphat (P_i) aus den einzelnen Aktinproteinen freigesetzt, wodurch es zu einer “Deaktivierung” kommt und ein stabiles Aktinfilament entsteht. An jedem Aktin bleibt ein ADP gebunden.
Bild von Lecturio.

Motorproteine

Kinesin und Dynein:
- Verwendung von ATP, um sich entlang der Mikrotubuli zu bewegen
- Stofftransport innerhalb der Zelle
- Bewegungsrichtung von Kinesin: vom Minus- zum Plus-Ende der Mikrotubuli
- Bewegungsrichtung von Dynein: vom Plus- zum Minus-Ende der Mikrotubuli
Myosin:
- Verwendung von ATP, um entlang der Aktinfilamente zu gleiten ( Querbrückenzyklus Querbrückenzyklus Muskelphysiologie der glatten Muskulatur [Bestandteil der Gleitfilamenttheorie])
- Muskelkontraktion

Kinesin geht durch Mikrotubuli — Beispiel dafür, wie Kinesin mittels ATP entlang von Mikrotubuli wandert:
Wenn ATP an Kinesin bindet, führt dies zu einer Konformationsänderung des Moleküls, wodurch es auf dem Tubulin „schwenkt“. Dies führt zu einer „Wanderbewegung“ des Kinesins (und den von Kinesin zu transportierenden Stoffen) entlang der Mikrotubuli innerhalb der Zelle.
P_i: Phosphat
Bild von Lecturio.

Kommunikations-, Signal- und Regulationsproteine

Funktionen

Kommunikation zwischen und innerhalb von Zellen
Reaktion auf äußerliche Einflüsse
Koordination der Kommunikation zwischen Zellen und Organsystemen

Arten von Signal- und Regulationsproteinen

Membrangebundene Rezeptoren Rezeptoren Rezeptoren:
- Integriert in die Zellmembran Zellmembran Die Zelle: Zellmembran
- Viele 7-Transmembranhelix-Rezeptoren
- Reaktion auf äußeres Signal (z.B. Hormon) → Induktion einer Konformationsänderung → Initiierung der intrazellulären Bildung der Second Messenger Second Messenger Second Messenger
Intrazelluläre Rezeptoren Rezeptoren Rezeptoren:
- Proteine Proteine Proteine und Peptide innerhalb einer Zelle, die an ein äußeres Signal (z.B. Hormon) binden und darauf reagieren
- Häufig bei von Cholesterin Cholesterin Cholesterinstoffwechsel abgeleiteten lipophilen Hormonen (z.B. Östrogenrezeptor)
Peptidhormone:
- Transport im Blut zu den Zielzellen
- Bindung von Membran- oder intrazellulären Rezeptoren Rezeptoren Rezeptoren
- Auslösung einer Reaktion innerhalb der Zelle
- Beispiele: Insulin Insulin Insulin, Oxytocin, etc.
Neurotransmitter (AS):
- Übermittlung von Nervensignalen
- Beispiele: Noradrenalin, Dopamin
Proteine Proteine Proteine und Peptide, die an der Signaltransduktion beteiligt sind:
- Signaltransduktion durch intrazelluläre Proteine Proteine Proteine und Peptide
- Primäre Mechanismen:
  - Bildung oder Freisetzung von Second Messenger Second Messenger Second Messenger (z.B. cAMP, IP₃ (Inositoltriphosphat), Ca²⁺)
  - Phosphorylierungskaskaden
- Beispiele:
  - G-Proteine: häufig an Membranrezeptoren gebunden
  - Kinasen: Beteiligung an Phosphorylierungskaskaden
Transkriptionsfaktoren (TFs):
- Regulation der Gentranskription (d.h. Kontrolle der Genexpression), indem sie entweder:
  - Transkription starten lassen
  - Transkription verhindern
- Bindung an spezifische DNA-Sequenzen (Enhancer- oder Repressor-Sequenzen)
- Häufige Beeinflussung durch eingehende Signale:
  - Zellantwort, z.B.: Erhöhung oder Verringerung der Produktion eines Proteins
    - Dieses Protein kann wiederum ein anderer TF sein, der die Expression eines anderen Gens kontrolliert.

Example of how proteins are involved in cell signaling in a hepatocyte — Beispiel dafür, wie Proteine an der Zellkommunikation in Hepatozyten beteiligt sind:
β-adrenerge Rezeptoren sind membrangebundene 7-Transmembranhelix-Rezeptoren, die auf der zytosolischen Seite an ein G-Protein gebunden sind und auf zirkulierende Katecholamine (z.B. Adrenalin [Epinehrin], ein von Aminosäuren abgeleitetes Monoamin) reagieren.
Adrenalin induziert eine Konformationsänderung des Rezeptors, die das angehängte G-Protein aktiviert.
Das G-Protein bindet GTP und setzt 2 seiner Untereinheiten (β und 𝝲) frei. Die verbleibende GTP-gebundene α-Einheit aktiviert dann ein weiteres membrangebundenes Protein namens Adenylatcyclase.
Die Adenylatcyklase wandelt ATP in cAMP um, das ein üblicher intrazellulärer Second Messenger ist. Hier aktiviert cAMP die Proteinkinase A (PKA), die die Phosphorylasekinase phosphoryliert und aktiviert.
Die Phosphorylasekinase phosphoryliert dann Glykogen-Phosphorylase B, wodurch Glykogen-Phosphorylase A entsteht, die Glykogen abbauen kann, um Glukosemoleküle zu produzieren.
In diesem Beispiel löste das Signalmolekül (Epinephrin) die Bildung eines intrazellulären Second Messengers und dann eine Phosphorylierungskaskade aus, was zur Freisetzung von Glukose aus den Hepatozyten führte.
Bild von Lecturio.

Transcription complexes — Beispiel dafür, wie Proteine an der Zellkommunikation in Hepatozyten beteiligt sind:
β-adrenerge Rezeptoren sind membrangebundene 7-Transmembranhelix-Rezeptoren, die auf der zytosolischen Seite an ein G-Protein gebunden sind und auf zirkulierende Katecholamine (z.B. Adrenalin [Epinehrin], ein von Aminosäuren abgeleitetes Monoamin) reagieren.
Adrenalin induziert eine Konformationsänderung des Rezeptors, die das angehängte G-Protein aktiviert.
Das G-Protein bindet GTP und setzt 2 seiner Untereinheiten (β und 𝝲) frei. Die verbleibende GTP-gebundene α-Einheit aktiviert dann ein weiteres membrangebundenes Protein namens Adenylatcyclase.
Die Adenylatcyklase wandelt ATP in cAMP um, das ein üblicher intrazellulärer Second Messenger ist. Hier aktiviert cAMP die Proteinkinase A (PKA), die die Phosphorylasekinase phosphoryliert und aktiviert.
Die Phosphorylasekinase phosphoryliert dann Glykogen-Phosphorylase B, wodurch Glykogen-Phosphorylase A entsteht, die Glykogen abbauen kann, um Glukosemoleküle zu produzieren.
In diesem Beispiel löste das Signalmolekül (Epinephrin) die Bildung eines intrazellulären Second Messengers und dann eine Phosphorylierungskaskade aus, was zur Freisetzung von Glukose aus den Hepatozyten führte.
Bild von Lecturio.

Enzyme

Katalyse von Reaktionen
Bindung von Substraten an ihrer Bindungsstelle und Erzeugung einer Reaktion (z.B. Hydrolyse)
Bindungsstellen für ein bestimmtes Antigen hochspezifisch
Beschleunigung der Reaktionsgeschwindigkeit um den Faktor > 10¹⁵ (1 Billiarde)
Beteiligung an einer Vielzahl von biologischen Funktionen, einschließlich:
- Stoffwechsel
- Zellatmung
- Wachstum und Entwicklung
- Verdauung Verdauung Digestion und Resorption
- Koagulation

Modelle zum Verständnis der Enzymfunktion

Es gibt 2 Hauptmodelle:

Schlüssel-Schloss-Prinzip von Fischer (älteres Modell):
- Das Substrat passt in die Bindungsstelle des Enzyms wie ein Schlüssel, der in ein Schloss passt.
- Beschreibung der Spezifität des Antigens/Substrats für das Enzym, aber keine Beschreibung der Funktionsweise der Katalyse
Induced Fit-Theorie von Koshland (neueres Modell):
- Ähnlichkeit zwischen Bindungsstelle des Enzyms und des Substrates, aber keine perfekte Passform
- Folglich leichte Konformationsänderung des Enzyms bei Substratbindung → Speicherung der Spannung als potentielle Energie
- Einfluss der Spannung/Energie auf das Substrat → Ablauf der Reaktion

Enzym-Substrat-Interaktion — Bild mit den beiden Theorien der Enzym-Substrat-Wechselwirkung
Bild von Lecturio.

Transport- und Speicherproteine

Eine weitere wichtige Funktion von Proteinen ist der Transport und/oder die Speicherung von Biomolekülen, darunter Substanzen wie Sauerstoff, Vitamine und Mineralstoffe, Hormone Hormone Endokrines System: Überblick und mehr.

Zirkulierende Proteine Proteine Proteine und Peptide

Zirkulierende Proteine Proteine Proteine und Peptide transportieren Substanzen durch das Blut und/oder die Zwischenräume:

Häm und Myoglobin:
- Häm: O₂-Transportmolekül:
  - Variierende Affinität für O₂ je nach der umgebenden O₂-Konzentration
  - Höhere Affinität zu O₂ bei hoher O₂-Konzentration → Leichtere O₂-Bindung in der Lunge Lunge Lunge: Anatomie beim Einatmen
  - Erleichterte O₂-Freisetzung bei niedrigen O₂-Konzentrationen→ Leichtere O₂-Freisetzung im Gewebe
- Myoglobin: O₂-Speichermolekül:
  - Hohe Affinität zu O₂, auch bei niedrigen O₂ -Konzentrationen
  - Leichte Bindung von O₂, unabhängig von der umgebenden O₂-Konzentration
  - Hohe Konzentration in den Muskeln, wo O₂ gespeichert wird, bis es während des Trainings benötigt wird
Albumin:
- Bindung vieler Stoffe (z.B. Hormone Hormone Endokrines System: Überblick, Medikamente) und Transport dieser durch den Körper
- Primärer Modulator des onkotischen Drucks im Plasma Plasma Transfusionsprodukte
Ferritin: eisenbindendes Protein, das als primäre Speicherform von Eisen Eisen Spurenelemente im Körper dient (Eisenreservoir)

Affinität von Hämoglobin und Myoglobin für Sauerstoff (O₂) in Abhängigkeit von der O₂-Sättigung:
Die Affinität von Hämoglobin variiert, basierend auf der umgebenden O₂-Sättigung. Dies bedeutet, dass Hämoglobin O₂ leicht bindet, wenn reichlich O₂ vorhanden ist (z.B. während der Inhalation in der Lunge), es jedoch leicht freisetzt, wenn die O₂-Sättigung niedrig ist (z.B. in den Geweben).
Dies macht Hämoglobin zu einem hervorragenden O₂-Transportmolekül. Andererseits hat Myoglobin eine hohe Affinität für O₂ unabhängig von der umgebenden O₂-Sättigung, was bedeutet, dass es O₂ leicht bindet und es erst dann freisetzt, wenn die umgebende O₂-Sättigung nahezu 0 beträgt. Dies macht Myoglobin zu einem perfekten O₂-Speichermolekül.
P₅₀ : Sauerstoffpartialdruck, bei dem 50 % der Moleküle (Hämoglobin oder Myoglobin) mit O₂ gesättigt sind
Bild von Lecturio.

Membranproteine

Membranproteine transportieren Stoffe durch die Zellmembran Zellmembran Die Zelle: Zellmembran.

Kanäle:
- Membrantransport bestimmter Moleküle
- Beispiele:
  - Epitheliale Natriumkanäle (Englisches Akronym: ENaCs): Kanäle, die Na⁺ in den distalen gewundenen Tubuli in den Nieren Nieren Niere resorbieren (Wirkungsort von Amilorid, einem K⁺-sparenden Diuretikum)
  - Kanäle für AS
Symporter:
- Cotransporter
- Transport zweier Moleküle in die gleiche Richtung
- Z.B.: Na-K-2Cl-Cotransporter (NKCC2): Transmembranprotein, das 1 Na⁺, 1 K⁺ und 2 Cl^– in die Nierentubuluszellen in der Henle-Schleife transportiert (Wirkungsort von Schleifendiuretika Schleifendiuretika Schleifendiuretika)
Antiporter (d.h. Austauscher):
- Cotransporter
- Transport zweier Moleküle in entgegengesetzte Richtungen
- Z.B.: Chlorid-Bikarbonat-Austauscher: Resorption und Ausscheidung von Cl^– und HCO₃^–
ATPase/Pumpen:
- ATP-abhängige Kanäle für den Transport von Substanzen (normalerweise entgegen des elektrochemischen Gradienten
- Z.B. Na⁺/K⁺-ATPase:
  - Wichtiges transmembranäres Enzym
  - Transport von 3 Na⁺ aus der Zelle und von 2 K⁺ in die Zelle (beide jeweils entgegen ihres Konzentrationsgradienten)
  - ATP-abhängig
  - Erzeugung eines elektrochemischen Gradienten, der in mehreren Prozessen verwendet wird (z.B. Erregungsübertragung, Nährstoffaufnahme)

Funktionsweise des Na/K-ATPase-Transporters — Bild, das die Funktion der Na⁺/K⁺-ATPase, einem sehr wichtigen Transmembranprotein, zeigt
P_i: Phosphat
Bild von Lecturio.

Antikörper

Überblick

Vom adaptiven Immunsystem produzierte globuläre Glykoproteine Glykoproteine Chemie der Kohlenhydrate
Erkennung und Bindung bestimmter Moleküle (Antigene)
Funktionen:
- Neutralisation von Toxinen und Krankheitserregern durch Bindung an Bindungsstellen und “Bedecken” dieser
- Aktivierung des Komplementsystems
- Opsonierung (Markierung von Antigenen, wodurch die Phagozytose verstärkt wird)
2 Formen:
- Löslich (Sekretion in das Blut)
- Membrangebunden

Struktur

4 Polypeptidketten:
- 2 schwere Ketten (H-Ketten von engl. heavy chains): Y-Form, die durch Disulfidbrücken verbunden ist
- 2 leichte Ketten (L-Ketten von engl. light chains): Bindung an schwere Ketten durch Disulfidbrücken
2 Domänen:
- Variable (V) Regionen:
  - An den Spitzen der leichten und schweren Ketten
  - Identifikation von Antigenen
  - Vielfalt an variablen Regionen durch somatische Rekombination
- Konstante (C) Regionen: Determinierung der Antikörperklasse
Aufspaltung in Fragmente durch Papain und Pepsin:
- Fab-Fragment (Antigenbindendes Fragment):
  - Bestehend aus jeweils 2 C- und 2 V-Regionen der schweren und leichten Ketten
  - 2 Fragmente pro Antikörper → Bindung von 2 Antigen-Epitopen je Antikörper möglich
- Fc-Fragment (kristallisierbares [von engl. crystallizable] Fragment)
  - Bestehend aus C-Regionen der schweren Ketten
  - Bindung anderer Immunzellen
  - Aktivierung des Komplementsystems

Funktionen der verschiedenen Ig-Klassen

Es gibt 5 verschiedene Klassen von Immunglobulinen:

IgM:
- Vorkommen: Blut und (in Monomer-Form) naive B-Lymphozyten (als B-Zell-Rezeptor)
- Struktur: Pentamer
- Größter Antikörper
- Hauptantikörper der primären Immunantwort → Hinweis auf frische Infektionen
- Erleichterung der Aktivierung der B-Zellen B-Zellen B-Zellen durch Bindung an T-Helferzellen
- Komplementaktivierung → Lyse von Mikroorganismen
- Agglutination von Pathogenen → erleichterte Elimination von Krankheitserregern
IgG:
- Vorkommen: Blut (dort höchste Konzentration), reife B-Lymphozyten (als B-Zell-Rezeptor)
- Struktur: Monomer
- Hauptantikörper in der sekundären Immunantwort
- Komplementaktivierung
- Neutralisation von Toxinen
- Opsonierung
- Phagozytose
- Plazentagängig (Nestschutz)
IgA:
- Vorkommen: Blut, Tränen, Speichel, Muttermilch (Nestschutz), Schleimhautoberflächen
- Struktur:
  - Monomer im Blut
  - Dimer in Sekreten
- Transport über die Mukosa
- Prävention der bakteriellen Kolonisation von Schleimhautoberflächen
IgE:
- Vorkommen: Mastzellen Mastzellen Zellen des angeborenen Immunsystems
- Struktur: Monomer
- Bindung eines Allergens an IgE → Freisetzung von Entzündungsmediatoren aus Mastzellen Mastzellen Zellen des angeborenen Immunsystems und Basophilen (allergische Reaktion)
- Beseitigung von Parasiten: Bindung von Eosinophilen an IgE-gebundende Helminthen → Abtötung des Parasiten
IgD:
- Vorkommen: Blut (geringe Mengen), B-Lymphozyten (gemeinsam mit IgM Bestandteil der B-Zell-Rezeptoren naiver B-Lymphozyten)
- Struktur: Monomer
- Gegenstand aktueller Forschung

IgD monomer — IgD-Monomer
Bild: „Five Classes of Antibodies“ von OpenStax. Lizenz: CC BY 4.0, bearbeitet von Lecturio.

IgE monomer — IgD-Monomer
Bild: „Five Classes of Antibodies“ von OpenStax. Lizenz: CC BY 4.0, bearbeitet von Lecturio.

**Tabelle: Die 5 Ig-Klassen**
	IgM-Pentameter	IgG-Monometer	Sekretorisches IgA-Dimer	IgE-Monomer	IgD-Monomer
Schwere Ketten	μ	γ	α	ε	Δ
Anzahl der Antigen-Bindungsstellen	10	2	4	2	2
Molekulargewicht (Dalton)	900,000	150,000	385,000	200,000	180,000
Prozentualer Anteil am Gesamtanteil der Antikörper im Serum	6 %	80 %	13 %	0.002 %	1 %
Plazentagängig	Nein	Ja	Nein	Nein	Nein
Komplementaktivierung	Ja	Ja	Nein	Nein	Nein
Bindung des Fc-Fragments an		Phagozyten		Mastzellen Mastzellen Zellen des angeborenen Immunsystems und Basophile Basophile Zellen des angeborenen Immunsystems
Funktion	Hauptantikörper der Primärantwort, am besten bei Komplementaktivierung, B-Zell-Rezeptor (monomere Form), Aktivierung von B-Zellen B-Zellen B-Zellen, Agglutination von Pathogenen	Hauptantikörper in der sekundären Immunantwort, Neutralisation von Toxinen, Opsonierung, Phagozytose	Hauptsächlich in Sekreten und auf Schleimhautoberflächen	Allergische und antiparasitäre Aktivität	B-Zell-Rezeptor

Differentialdiagnosen

Unzählige klinische Störungen werden durch Anomalien oder Mangel an Proteinen und/oder einen abnormalen Proteinstoffwechsel verursacht.

Enzymanomalien/-mängel

Hypo- und Hyperkoagulopathien Hyperkoagulopathien Hyperkoagulopathien: Hierbei liegen ein Mangel an oder Mutationen von Enzymen vor, die an der Gerinnungskaskade beteiligt sind.
- Hämophilie Hämophilie Hämophilie: Es kommt zu einem Mangel an Faktor VIII ( Hämophilie Hämophilie Hämophilie A), Faktor IX ( Hämophilie Hämophilie Hämophilie B) oder Faktor XI ( Hämophilie Hämophilie Hämophilie C), die alle wichtige Gerinnungsfaktoren darstellen. Hämophilien führen zu einer Hypokoagulopathie und somit zu abnormalen Blutungen.
- Faktor-V-Leiden-Mutation: Punktmutation Punktmutation Arten von Mutationen, die zu einer Resistenz gegen den Abbau von Faktor Va durch Protein C führt → ↑ Faktor Va → ↑ Gerinnselbildung
Phenylketonurie Phenylketonurie Störungen des Aminosäurestoffwechsels: Sie ist eine Stoffwechselstörung, die durch Mutationen im Phenylalaninhydroxylase (PAH)-Gen verursacht wird, das für das Enzym PAH kodiert, das Phenylalanin in Tyrosin umwandelt. Dies führt zu einer Akkumulation von Phenylalanin, das durch unbekannte Mechanismen Schäden an den Fasern der weißen Substanz und an Myelin verursacht, was zu neurologischen Defiziten führt. In den meisten Fällen sind die Tyrosinspiegel normal oder leicht erniedrigt.
Lysosomale Speicherkrankheiten (Englisches Akronym: LSD): Es liegen genetische Mutationen lysosomaler Enzyme Enzyme Grundlagen der Enzyme vor, die zu einem gestörten Stoffwechsel und einer Akkumulation von Glykosaminoglykanen, Glykoproteinen oder Glykolipiden führen. Beispiele für LSDs umfassen den Morbus Gaucher Morbus Gaucher Morbus Gaucher, den Morbus Tay-Sachs und Mucopolysaccharidosen Mucopolysaccharidosen Mucopolysaccharidosen.
Glykogenspeicherkrankheiten Glykogenspeicherkrankheiten Glykogenspeicherkrankheiten (Englisches Akronym: GSD): GSDs sind Störungen, die durch einen abnormalen Glykogenabbau aufgrund genetischer Defekte eines der am Prozess beteiligten Schlüsselenzyme gekennzeichnet sind. Ein Mangel an diesen Enzymen kann Hypoglykämien und/oder eine abnormale Glykogenablagerung im Gewebe verursachen. Zu den häufigsten GSDs gehören die Von-Gierke-Krankheit, der Morbus-Pompe und die Cori- und McArdle-Krankheit.

Pathologische Strukturproteine

Skorbut Skorbut Wasserlösliche Vitamine und deren Mangelerscheinungen: Es herrscht ein Vitamin-C-Mangel vor, der zu abnormalem Kollagen Kollagen Bindegewebe führt. Vitamin C Vitamin C Wasserlösliche Vitamine und deren Mangelerscheinungen wird für die Hydroxylierung von Prolin Prolin Synthese nicht-essenzieller Aminosäuren in Kollagenfasern benötigt. Das Hydroxyprolin wiederum ermöglicht die Bildung vieler Wasserstoffbrückenbindungen, die Kollagenfasern miteinander verbinden, was für die Kollagenfestigkeit sehr wichtig ist.
Muskeldystrophie Typ Duchenne Muskeldystrophie Typ Duchenne Muskeldystrophie Typ Duchenne (DMD): DMD wird X-chromosomal-rezessiv vererbt und führt zu abnormalem Dystrophin. Das Glykoprotein Dystrophin ist ein Strukturprotein, das das Zytoskelett Zytoskelett Die Zelle: Zytosol und Zytoskelett und die extrazelluläre Matrix des Muskels miteinander verbindet (erforderlich für eine normale Muskelfunktion). Da es sich nicht normal regenerieren kann, wird das Muskelgewebe Muskelgewebe Arten von Muskelgewebe durch Fibrose und Fettgewebe Fettgewebe Fettgewebe: Histologie ersetzt.

Abnorme Transportproteine

Sichelzellenanämie Sichelzellenanämie Sichelzellkrankheit: Sie ist eine vererbbare Erkrankung, bei der veränderte Hämoglobinmoleküle (Hämoglobin S) Erythrozyten Erythrozyten Erythrozyten in sichelförmige Zellen umwandeln. Dies führt zu einer chronischen hämolytisch korpuskulären Anämie Anämie Anämie: Überblick und Formen, vasookklusiven Krisen, Schmerzen und Organschäden.
Mukoviszidose Mukoviszidose Mukoviszidose (Zystische Fibrose) (zystische Fibrose): Die Mukosviszidose stellt eine autosomal-rezessiv vererbbare Erkrankung dar, die durch Mutationen im CFTR-Gen verursacht wird. Die Mutationen führen zu einer Dysfunktion der Chloridkanäle, was zu einem hyperviskosen Schleim und einer Sekretansammlung führt.

Pathologische Signal- und Rezeptorproteine

Myasthenia gravis Myasthenia gravis Myasthenia gravis: Sie ist eine neuromuskuläre Autoimmunerkrankung und ist gekennzeichnet durch eine progrediente Schwäche und Ermüdbarkeit der Skelettmuskulatur Skelettmuskulatur Muskelphysiologie der Skelettmuskulatur. Dies wird durch eine Dysfunktion/Zerstörung von Acetylcholinrezeptoren an der neuromuskulären Endplatte verursacht. Weitere Symptome sind Müdigkeit, Ptosis, Diplopie Diplopie Strabismus, Dysphagie Dysphagie Dysphagie und Atembeschwerden.
Morbus Basedow Morbus Basedow Morbus Basedow (Graves’ Disease): Der Morbus Basedow Morbus Basedow Morbus Basedow (Graves’ Disease) ist eine Autoimmunerkrankung, die durch das Vorhandensein von zirkulierenden Antikörpern gegen die Rezeptoren Rezeptoren Rezeptoren des Thyreoidea-stimulierenden Hormons (TSH) gekennzeichnet ist, was zu einer Hyperthyreose Hyperthyreose Thyreotoxikose und Hyperthyreose führt.
Diabetes Diabetes Diabetes Mellitus mellitus Typ 2: Die Hauptursache ist eine periphere Insulinresistenz. Insulin Insulin Insulin selbst ist ein Peptidhormon, das für die Aufrechterhaltung eines normalen Blutzuckerspiegels verantwortlich ist. Chronische Hyperglykämien führen zu einer chronisch erhöhten Insulinsekretion, was wiederum zu einer Herunterregulierung und einer verminderten Empfindlichkeit der Insulinrezeptoren führt.
Komplette Androgenresistenz Androgenresistenz Androgenresistenz (AIS) (Englisches Akronym: CAIS): Sie wird X-chromosomal-rezessiv vererbt. Es liegt hierbei eine genetische Mutation zugrunde, die die Funktion von Androgenrezeptoren beeinflusst und zu einer Testosteronresistenz führt. Betroffene zeigen einen 46,XY-Karyotyp und Hodenhochstand mit äußeren weiblichen Genitalien und Brustentwicklung (aufgrund der peripheren Umwandlung des überschüssigen Testosterons in Östrogen).

Autoimmunerkrankungen

Systemischer Lupus erythematodes Systemischer Lupus erythematodes Systemischer Lupus erythematodes (SLE): Der SLE ist eine chronisch-entzündliche Autoimmunerkrankung, die zu Ablagerungen von Immunkomplexen in Organen führt, was zu systemischen Manifestationen führt. Zu den wichtigsten Symptomen gehören Lupus-Malar-Ausschäge (schmetterlingsförmig), nicht-erosive Arthritiden, Lupusnephritiden, Serositiden, Zytopenien, thromboembolische Erkrankungen, Krampfanfälle Krampfanfälle Krampfanfälle im Kindesalter und/oder Psychosen.
Rheumatoide Arthritis (RA): Diese Autoimmunerkrankung stellt eine meist symmetrische, entzündliche Polyarthritis dar, kann allerdings auch Auswirkungen auf die Organe haben. Die rheumatoide Arthritis tritt typischerweise bei Frauen* mittleren Alters mit Gelenkschwellungen, Schmerzen und Morgensteifigkeit auf. Die Pathophysiologie ist unvollständig verstanden, aber bei vielen Individuen kommt es zu einer erhöhten Expression des Enzyms, das Arginin zu Citrullin umwandelt (zyklisches citrulliniertes Peptid “CCP”). Antikörper binden an diese CCPs, was zur Aktivierung des Komplementsystems führt.
IgA-Nephropathie IgA-Nephropathie IgA-Nephropathie (Morbus Berger) ( Morbus Berger Morbus Berger IgA-Nephropathie (Morbus Berger)): Diese Nierenerkrankung kennzeichnet sich durch mesangiale IgA-Ablagerungen. In den meisten Industrieländern ist die IgA-Nephropathie IgA-Nephropathie IgA-Nephropathie (Morbus Berger) die häufigste Ursache der primären Glomerulonephritis Glomerulonephritis Membranoproliferative Glomerulonephritis. Häufige Symptome sind eine Makrohämaturie oder eine asymptomatische Mikrohämaturie bei Urinanalyse mit einer vorangegangenen Infektion der oberen Atemwege oder des Gastrointestinaltrakts.

Quellen

Forbes, J., Krishnamurthy, K. (2020). Biochemistry, peptide. StatPearls. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK562260/ (Zugriff am 17. Dezember 2021).
Kennepohl, D., et al. (2020). Biomolecules – amino acids, peptides, and proteins. Chapter 26 of Organic ChemistryLibreTexts. https://chem.libretexts.org/Bookshelves/Organic_Chemistry/Map %3A_Organic_Chemistry_(McMurry)/26% 3A_Biomolecules-_Amino_Acids_Peptides_and_Proteins (Zugriff am 17. Dezember 2021).
Jessica Forbes, Karthik Krishnamurthy. (2020). Biochemistry, peptide. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK562260/
Rodwell, V. W., Kennelly, P.J. (2006). Chapter 3: Amino acids and peptides; Chapter 4: Proteins determination of primary structure; Chapter 5: Higher orders of structure. In: Rodwell, V. W., et al. (Eds.), Harper’s Illustrated Biochemistry. McGraw-Hill, pp. 14–40.
antikoerper-online.de. anti-Immunglobulin D (IgD) sekundäre Antikörper. https://www.antikoerper-online.de/resources/16/678/anti-immunglobulin-d-igd-sekundaere-antikoerper/ (Zugriff am 06. Oktober 2022).